"1. Úvod
- přírodní látky, makromolekulární, skládají se z AMK
- BK tvoří základ všech organismů – živočichové – hlavně BK, rostlin – hlavně sacharidy
- jen rostliny jsou schopny vytvořit BK – vytváří je z hnojiv na základě:
N-dusišnany5+ -> dusitany3+ -> NH33- -> AMK
- živočichové musí jednotlivé BK přijímat v potravě -> rozloží je na AMK -> sestaví z nich vlastní BK
- BK jsou druhově specifické
- proces přeměny 2 AMK = transaminace – jen neesenciální
- AMK – substituční deriváty karboxylových kyselin – obsahují sk. NH2 i COOH
- podle počtu NH2 a COOH je dělíme na:
• kyselé – převládají sk. COOH
• zásadité – převládají sk. NH2
• neutrální – vyrovnaný počet sk. NH2 a COOH
- v přírodě se nejčastěji vyskytují α AMK (v BK) – NH2 je vázáno na α C - chirální
- 20 proteinogenních AMK = tvořící BK (AMK je celkem asi 300) – především L (D jen málo, v
membránách některých bakterií) – N konec vlevo
– jsou to α AMK, C je chirální
- esenciální AMK – ty, které musí tělo přijmout, protože je neumí vyrobit – valin, leucin, izoleucin,
fenylalanin, tryptofan, threonin, methionin, lysin
- většina AMK v těle je vázaných v bílkovinách peptidovou vazbou
- peptidová vazba vzniká vzájemnou interakcí karboxylové skupiny a amino skupiny – kondenzace
- od určitého počtu vazeb = bílkovina (od 100, do 100 peptidy)
- výstavba AMK je zakódovaná v nukleových kyselinách
- peptidy – například hormon inzulín (51 AMK), oxytocin, bazopresin, antibiotika (penicilin)
– i jedy – v houbách – muchomůrka hlíznatá (faloidin)
2. Struktura
- struktura:
1) primární – pořadí AMK v bílkovině
– je důležitá – při chybě fatální následky, omezení, změna funkce (srpkovitá anémie)
– ovlivňuje vlastnosti BK a jejich funkci
2) sekundární – geometrické uspořádání polypeptidického řetězce
a) tvar skládaného listu – prolamované, β-helix
– složené do harmoniky, R ční nahoru a dolů
– v plochách jsou peptidové vazby – C a N konec jsou proti sobě
– vodíkové můstky mezi řetězci
– C ve zlomu 4 σ vazby => tetraedr => 109°
– trans struktura – R střídavě nad a pod rovinou
b) šroubovice – α-helix, peptidické vazby tvoří plochy – stabilizace vodíkovými můstky
– zbytky R jsou cis – vně helixu
– umožňují slabé vazebné interakce – vodíkové můstky
– oba typy se můžou vyskytovat v BK současně
– rohožovitá struktura - vrstvení β-helixu - postranní řetězce R musí mít podobnou délku
aby se mohly vrstvit"

Práce obsahuje obrázky o rozsahu cca 5 stran.

PRÁCE BYLA UVOLNĚNA BEZ NÁROKU NA HONORÁŘ