1.	Struktura hemoglobinu

2.	Funkce hemoglobinu

3.	Odbourávání ( rozpad ) hemoglobinu

3.1	Nitrocévní rozpad

3.2	Rozpad erytrocytů v tkáňových makrofázích

4.	Parametry hemoglobinu

4.1

Hb

4.2

MCH

4.3

MCHC

“Molekula hemoglobinu je složená ze 4 globinových řetězců ( vždy 2 a 2 řetězce jsou identické ) a 4 hemů.
 Rozdíly u různých fyziologických hemoglobinů jsou dány rozdíly v molekule globinu.
 Globinové řetězce jsou bílkoviny složené z aminokyselin.
 Hem – základ tvoří protoporfyrin, do něj se 4mi vazbami včlení Fe, železo v hemu může vázat 1 molekulu kyslíku ( celkem tedy 1 molekula hemoglobinu může vázat až 4 molekuly kyslíku )
 Plodový hemoglobin nazýváme HbF ( fetální Hb obsahuje dva globinové řetězce alfa a dva gama )
 hemoglobin dospělých nazýváme HbA ( 98% HbA1 – obsahuje 2 řetězce alfa a 2 řetězce beta )

Funkce hemoglobinu:
 Přenos kyslíku z plic do tkání → oxygenace
 Proces navázání 4 molekul kyslíku probíhá postupně, vazba je ovlivněna parciálními tlaky O2 a CO2, teplotou a pH
 Hemoglobin odvádí z tkání asi 30% CO2

Odbourávání ( rozpad ) hemoglobinu:
Nitrocévní rozpad
 štěpení Hb na 2 dimery
 vazba na haptoglobin
 komplex je z krevního oběhu odstraňován ledvinou ( v případě většího množství rozpadlých erytrocytů – oxidace dimerů, uvolnění globulinových řetězců, zbylý hematin navázán na hemopexin, případně přechodně i na albumin, hematin uvolněn z hemopexinu v játrech )
 výsledkem nitrocévního rozpadu je ozštěpení Hb na hem a globin
 z hemu je uvolněno Fe
 zbytek metabolizován v tkáňových makrofázích na bilirubin"

hematologie