"25. Regulace biochemických dějů
hormony, enzymy, vitamíny

ENZYMY

1. Obecná charakteristika enzymů
Reakce uskutečňující se v živých organismech mohou probíhat jen za určitých podmínek (teplotě, tlaku, vlhkosti, pH...). Podmínky v buňkách ale nejsou pro tyto reakce optimální, a tak by se procesy v živých organismech nemohly vůbec realizovat. Jejich průběh však umožňují látky zvané enzymy.
Enzymy jsou biokatalyzátory, neboť urychlují děje probíhající v živých soustavách. Jelikož enzymy zajišťují prakticky průběh všech chemických reakcí v buňkách, nebyl by bez nich možný život.
2. Struktura enzymů
Enzymy jsou látky bílkovinné povahy. Jestliže je určitý enzym tvořený pouze bílkovinou, označuje se jednoduchý (jednosložkový) enzym. Pokud je v enzymu kromě bílkovinné části obsažena i jiná složka (nebílkovinná), hovoříme poté o složeném (dvousložkovém) enzymu, přičemž bílkovinná část se označuje apoenzym a ta nebílkovinná kofaktor (= koenzym). Celý složený enzym je označován za holoenzym.

Obr.: Struktura složeného enzymu (holoenzymu) z bílkovinné části (apoenzymu) a nebílkovinné (kofaktoru, koenzymu)
3. Porovnání enzymů s jinými katalyzátory
V porovnání s běžnými katalyzátory urychlující chemické reakce (mimo živé organismy) jsou enzymy podstatně účinnější. Katalýzy s využitím enzymu probíhají však pouze při určitém rozpětí teplot a tlaku (jen některé teploty a tlaky je schopen organismus snášet). Většinou probíhají v neutrálním prostředí (výjimkou je například pepsin přítomný v žaludku – žaludeční šťávy způsobují kyselé pH). Výrazným rozdílem mezi běžnými reakcemi a enzymovými je skutečnost, že enzymové podléhají samovolné regulaci – sám organismus si určuje, kdy mají reakce probíhat (enzym se na nich účastnit) a kdy se mají tyto děje ustálit. Každý enzym se podílí pouze na jedné (specifické) katalytické reakci a reaguje jen s některým substrátem - tato skutečnost se označuje jako substrátová specifita enzymu.
4. Činnost enzymu
Na začátku reakce se enzym váže s látkami vstupujícími do reakce (substráty) a vytváří se komplex enzym-substrát. Substrát se tak váže na povrch enzymu, do místa zvaného aktivní centrum, kde probíhá samotná biochemická reakce. Aktivní centrum je tvořeno aminokyselinovými zbytky, které mají schopnost vázat reaktivní části molekuly substrátu.

Obr.: Navázání substrátu do aktivního centra enzymu a vznik komplexu
Některé enzymy potřebují pro svoji činnost nebílkovinné látky zvané koenzymy. Ty mohou být na začátku reakce buď již součástí enzymu, anebo se mohou vyskytovat volně v buňce a do reakce vstupovat společně se substrátem (2). Koenzymy plní funkci dárce (donora) či příjemce (akceptora) protonů p+, elektronů e- či celých funkčních (charakteristických) skupin. Koenzymy jsou často vitamíny ve formě esteru s kyselinou fosforečnou H3PO4.

Obr.: Vybrané enzymové reakce mohou probíhat pouze za účasti koenzymu.
Komplex enzym-substrát se následně rozpadá za současného uvolnění produktů reakce:

Obr.: Rozpad komplexu enzym-substrát.
Pro lepší představu je možné aktivní centrum enzymu přirovnat k zámku, do kterého pasuje pouze ten správný klíč (substrát). Aby se "dveře odemkly" - enzymová reakce proběhla - musí "klíč zapadnout do zámku"
Produkty enzymových reakcí jsou obvykle výchozí látky pro další, pro život důležité, biochemické procesy.
5. Rychlost enzymových reakcí
Každá enzymová reakce probíhá různě rychle v závislosti na podmínkách reakčního prostředí. Pro porovnávání rychlostí jednotlivých enzymových reakcí se zavádí jednotka katal, která udává množství enzymu potřebné pro přeměnu 1 molu substrátu za 1 sekundu. V praxi se častěji používá jednotka označovaná symbolem U (= 1 μmol za 1 min, tj. cca 16,67 nkatal). Rychlost enzymových reakcí ovlivňuje převážně:
a) Množství substrátu – rychlost enzymové reakce vzrůstá společně s koncentrací substrátu až do obsazení všech aktivních center daného enzymu.
b) Množství enzymu – rychlost enzymové reakce vzrůstá společně s množstvím enzymu (za předpokladu dostatečného množství substrátu)."

PRÁCE BYLA UVOLNĚNA BEZ NÁROKU NA HONORÁŘ